生物化学 第二篇 酶的结构与功能

第二篇酶的结构与功能

(第五~十章小结

第五章酶学概论

酶是由细胞合成的,在机体内行使催化功能的生物催化剂,其化学本质主要是蛋白质,极少数是RNA。具有催化活性的RNA被称为核酶。酶可分为单纯酶和缀合酶。缀合酶除了蛋白质以外,还结合某些对热稳定的非蛋白质小分子或金属离子。这些非蛋白质成分统称为辅助因子。丧失辅助因子的酶被称为脱辅酶,与辅助因子结合在一起的酶被称为全酶。辅助因子包括辅酶、辅基和金属离子。许多辅酶和辅基为水溶性维生素的衍生物。最常见的充当辅助因子的金属离子有铜、镁和锰。

根据酶蛋白本身结构的特征,酶可分为单体酶、寡聚酶和多酶复合物。单体酶中有一类多功能酶,只由一条肽链组成,但同时具有多个酶的活性。

受酶催化的化学反应被称为酶促反应,其中的反应物被称为底物。酶只能催化热力学允许的反应,反应完成后本身不被消耗或变化,对正反应和逆反应的催化作用相同,不改变平衡常数,只加快到达平衡的速度或缩短到达平衡的时间,这些性质与非酶催化剂相似。酶特有的性质包括:高效性、酶在活性中心与底物结合、专一性、反应条件温和、对反应条件敏感、受到调控和许多酶的活性还需要辅助因子的存在。

酶的活性中心是指酶分子上直接与底物结合,并与催化作用直接相关的区域。活性中心由结合基团和催化基团组成。活性中心具有以下特征:是一个三维实体,通常由在一级结构上并不相邻的氨基酸残基组成;为酶分子表面的一个裂缝、空隙或口袋,中心内多为疏水氨基酸残基,但也有少量极性氨基酸残基。有65%以上的酶活性中心的催化基团由His、Cys、Asp、Arg、Glu提供;与底物结合为多重次级键;底物结合的特异性取决于与底物之间在结构上一定程度的互补性;构象具有一定的柔性。

酶的专一性是指酶对反应的底物有严格的选择性。专一性可分为绝对专一性、基团专一性、键专一性和立体专一性。立体专一性又分为旋光异构专一性和几何异构专一性

两类。酶的立体异构专一性还表现在能够区分假手性C上的两个等同的基团,只催化其中的一个,而不催化另一个。可使用“锁与钥匙”学说和“诱导契合”学说解释酶作用的专一性。“锁与钥匙”学说把酶比作锁,底物比作钥匙,锁眼比作活性中心,认为酶活性中心的构象是固定不变的,底物的结构必须与酶活性中心的结构非常吻合才能结合。“诱导契合”学说认为酶活性中心不是僵硬不变的结构,而是具有一定的柔性。当底物与酶接近时,酶受到底物分子的诱导,其构象发生适合于与底物结合的变化,最终导致酶与底物之间的契合。可使用“三点附着”模型和“四点定位”模型解释酶为什么能够区分对映异构体以及一个假手性C上两个一样的基团。“三点附着”模型认为,底物在活性中心的结合有三个结合点,只有当在这三个结合点都匹配的时候,酶才会催化相应的反应;“四点定位”模型认为,仅仅三点附着还不足以让一个蛋白质区分进入的对映异构体,活性中心存在第四个相互作用位点。

酶的分类是按照NC-IUBMB的建议,根据反应的性质,可分为氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂合酶、异构酶、连接酶6大类。在每一大类酶中,又可根据不同的标准,分为几个亚类,每一个亚类再分为几个亚亚类。酶的命名也是根据NC-IUBMB 的建议,每一个酶都给一个系统名和一个惯用名。

第六章酶动力学

酶反应速率一般以单位时间内,底物或产物浓度的变化值来表示。酶动力学研究的是酶促反应速率、变化规律及其影响因素。影响酶促反应速率的主要因素有酶浓度、底物浓度、反应温度、pH和离子强度以及有无抑制剂或激活剂的存在等。在研究某一种因素对酶促反应速率的影响时,应该只改变需要研究的因素。

在一定的温度和pH条件下,当底物浓度过量时,酶的浓度与反应速率呈正相关。但温度升高如果导致酶变性,酶活性会急剧下降。反应速率最大时的温度称为酶的最适温度。酶的最适温度不是酶的特征性常数,这是因为它与反应时间有关;pH不仅可影响酶的稳定性,还可影响酶分子或底物和辅酶/辅基的解离程度,从而影响酶与底物的结合。酶也有最适pH,最适pH也不是酶的特征性常数,它受底物浓度、缓冲液的种类和浓度以及酶的纯度等因素的影响。

酶动力学研究的核心内容是底物浓度对酶促反应速率的影响以及为解释这种影响

而推导出来的数学方程。常假定反应为单底物和单产物反应。很多酶促反应如果以反应速率对底物浓度作图,得到的是双曲线。解释这一类反应可使用M-M模型,根据此模型推导出的方程为米氏方程。米氏反应动力学假定反应速率为初速率、酶底物复合物处于稳态和符合质量作用定律。

米氏方程中的K m即是米氏常数,它是酶反应初速率为V max一半时底物的浓度,为酶的特征常数,在一定条件下,可表示酶与底物的亲和力。一个酶的K m越大,意味着该酶与底物的亲和力越低;V max也是酶的特征常数,但在现实的条件下,一个酶促反应很难达到或者根本就达不到此值。k cat给出了酶被底物饱和以后,酶催化产物的生成情况,有时被称为酶的转化数,具体是指在单位时间内,一个酶分子将底物转变成产物的分子总数;k cat/K m通常被用来衡量酶的催化效率,可以反映一个酶的完美程度。

直接使用米氏方程中的v对[S]作图得到的是曲线,需要将米氏方程进行线性化处理。米氏方程的线性转换方法有:Lineweaver-Burk作图、Eadie-Hofstee作图、Hanes-Wolff作图和直接线性化作图。Lineweaver-Burk作图以1/[S]为横坐标和1/v 为纵坐标作图,因此又称为双倒数作图。此作图法得到的斜率是K m/V max,横截距是-1/K m,纵截距为1/V max;以v对v/[S]作图即是Eadie-Hofstee作图。此作图法得到的斜率是-K m,横截距是V max/K m,纵截距为V max;以[S]为横坐标,[S]/v为纵坐标的作图方式即是Hanes-Wolff作图。此作图法得到的斜率是1/V max,横截距是-K m,纵截距为K m/V max。相比双倒数法和Eadie-Hofstee 作图法,Hanes-Wolff作图为最佳的确定酶动力学常数的方法。

酶分子变性或抑制剂的作用可导致酶活性的降低或丧失。抑制剂能够以不同的方式作用于酶,而酶动力学是区分各种作用方式的主要手段。酶的抑制剂可分为可逆性抑制剂和不可逆性抑制剂。可逆性抑制剂以次级键与酶可逆性结合,这些键形成得快,断裂得也快,它们并不能永久性使酶失活,使用透析或超滤就可除去,使酶恢复活性;不可逆性抑制剂以强的化学键与酶不可逆结合,导致酶有效浓度的降低,因此一旦失活就不可逆转。

可逆性抑制剂又可分为竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂。

竞争性抑制剂有两种类型:一类与底物在结构和化学性质上具有很强的相似性,第二类与底物无结构和化学性质的相似性。它们与底物在和酶结合上都是相互排斥的。竞争性抑制剂不改变V max,但能提高表观K m。

非竞争性抑制剂在活性中心以外与酶结合并改变活性中心的构象,但不阻止底物在活性中心与酶结合,只阻止底物转变成产物。典型的非竞争性抑制剂不改变酶的K m,降低V max。

反竞争性抑制剂是一类只能与酶和底物复合物ES结合,但不能与游离的酶结合的抑制剂。一旦它们与ES结合,将导致与活性中心结合的底物不再能够转变为产物。反竞争性抑制剂能降低酶的表观K m,降低V max。

很多情况下,产物能够抑制酶促反应。在单底物反应中,产物实际上是一种特殊的竞争性抑制剂。多底物反应情况更为复杂,通常底物浓度的升高加快酶促反应的速率,但是某些酶却表现出过量底物抑制现象。

不可逆抑制剂可分为基团特异性抑制剂、底物类似物和自杀型抑制剂。基团特异性抑制剂在结构上与底物无相似之处,但能共价修饰酶活性中心上的必需侧链基团而导致酶活性不可逆的失活;底物类似物在结构上与底物相似,因此在活性中心与酶结合,然后不可逆地修饰酶活性中心上的必需基团,导致酶活性的丧失;自杀型抑制剂是受酶自身激活的不可逆抑制剂,在与酶结合以后,受到酶的催化发生几步反应,但并不形成产物,而是变成高度反应性的化合物后,转而修饰酶的必需基团导致酶活性的丧失。

现实中更多的是双底物/双产物反应和三底物/三产物反应,偶尔还有四底物反应。在研究多底物反应中,只要将其中一种底物以外的所有其他底物的浓度保持恒定,对剩下的浓度可变底物的动力学分析就相当于单底物反应。一般而言,多底物反应动力学机制可以分为序列机制和乒乓机制。序列反应是指在第一个产物释放之前所有的底物必须与酶活性中心结合的反应,可以进一步分为有序反应和随机反应。有序序列反应中,底物与酶的结合和产物从酶的释放都有严格的次序。在随机序列反应中,底物与酶的结合无固定的次序,产物的释放也一样。底物结合的次序和产物释放的次序无关紧要,说明每一个底物的结合位点或每一个产物的结合位点基本上是彼此相互独立的。乒乓反应在

第二个底物结合之前必须有一个产物释放。使用Cleland作图法能清楚地反映出多底物反应中底物结合和产物释放的先后关系。

除米氏酶以外,生物体内还有别构酶。别构酶除了含有活性中心以外,还有别构中心。别构中心是底物以外的分子结合的位点,这些分子被统称为别构效应物。一种典型的别构酶具有以下性质:速率/底物浓度曲线为S型、对竞争性抑制的作用表现双相反应;温和变性可导致别构效应的丧失;通常由多个亚基组成。

使用Hill方程能很好地说明别构酶的动力学,Hill方程与米氏方程的主要差别首先是Hill方程中的底物浓度被提高到h数量级,h被称为Hill系数;其次,方程中以K0.5取代K m,该常数也被提高了h数量级。K0.5也是指速率为最大速率一半时候的底物浓度。

Hill常数能够反映底物协同性的程度:h=1,意味着酶不是别构酶,无底物协同性,速率对底物作图应为双曲线,K0.5=K m;h>1,则速率对底物浓度作图呈S型曲线,酶具有正底物协同性;h<1,则意味着酶具负底物协同性。正协同效应意味着酶对环境中底物浓度的变化更为敏感。

第七章酶的催化机制和催化策略

酶高效的催化能力与酶的催化机制密切相关。可通过找出保守性的氨基酸残基、研究三维结构、定点突变、动力学分析和化学修饰等方法来研究酶的催化机制。

在任何一个化学反应体系中,反应物需要到达过渡态以后才能发生反应。达到过渡态要求反应物必须含有足够的能量以克服活化能,然而,一个反应系统中各反应物分子具有不同的能量,只有某些反应物才含有足够的能量去进行反应。Pauling 提出,酶与过渡态的亲和力要比对处于基态底物的亲和力高得多,酶的催化源于其对过渡态的稳定作用。实际上,酶将反应分成若干步,因其与反应过渡态中间物的结合比和底物的结合更牢、更好而稳定反应的过渡态,从而减低活化能,加快反应速率。

与酶催化相关联的过渡态稳定是酶活性中心结构和反应性以及结构性质与结合底物之间的相互作用的必然结果。酶充分使用一系列的化学机制来实现过渡态的稳定并由

此加速反应。这些机制归纳起来主要有邻近定向效应、广义的酸碱催化、静电催化、金属催化、共价催化和底物形变。

邻近定向效应是指两种或两种以上的底物同时结合在酶活性中心上而相互靠近,并采取正确的空间取向,这样就大大提高了底物的有效浓度,使分子间反应近似分子内反应从而加快了反应速率。

广义的酸碱催化是指水分子以外的分子作为质子供体或受体参与的催化。

活性中心电荷的分布可用来稳定酶促反应的过渡态,酶使用自身带电基团去中和一个反应过渡态形成时产生的相反电荷而进行的催化称为静电催化。

金属离子参与的催化被称为金属催化。金属离子以5种方式参与催化:①作为Lewis酸接受电子,使亲核基团或亲核分子的亲核性更强;②与底物结合,促进底物在反应中正确定向;③作为亲电催化剂,稳定过渡态中间物上的电荷;④通过价态的可逆变化,作为电子受体或电子供体参与氧化还原反应;⑤酶结构的一部分。

共价催化的酶在催化过程中必须与底物上的某些基团暂时形成不稳定的共价中间物。许多氨基酸残基的侧链和一些辅酶或辅基可作为共价催化剂。共价中间物的形成将反应系统带向过渡态,有利于克服活化能。形成酶与底物共价中间物的手段主要是亲核催化,也有亲电催化。

底物形变是指当酶与底物相遇时,酶分子诱导底物分子内敏感键更加敏感,产生“电子张力”发生形变,比较接近它的过渡态。

对催化机制研究最多的是蛋白酶和溶菌酶。所有蛋白酶在催化过程中都经历四面体的过渡态,该过渡态形成的原因是一个亲核基团进攻肽键的羰基碳。如果是丝氨酸蛋白酶和巯基蛋白酶,进攻的亲核基团分别是Ser残基的羟基和Cys残基的巯基,否则就是水分子。丝氨酸蛋白酶和巯基蛋白酶的催化机制中包括共价催化,脂酰基酶是酶与底物的共价中间物,而金属蛋白酶和天冬氨酸蛋白酶催化的反应更为直接,没有共价催化。溶菌酶通过水解细菌细胞壁上的由NAM和NAG通过β-1,4糖苷键相连的多糖链而导致某些细菌的破裂。溶菌酶的催化机制有广义的酸碱催化和底物形变。

第八章酶活性的调节

生物体内的酶活性受到严格调控,目的是保证一种酶在正确的时间、地点具有正确的活性。可通过改变酶浓度的“量变”和改变已有酶活性的“质变”来调节,“质变”反应快、能耗低、作用持续时间短。酶“量变”的方式可以通过同工酶,也可以通过控制酶基因的表达或酶的降解。酶的“质变”方式有别构调节、共价修饰、水解激活、调节蛋白的结合和解离以及单体的聚合和解离。

别构酶使用别构调节。当别构中心结合配体以后,酶构象发生改变,从而影响到活性中心与底物的亲和力,并最终导致酶活性发生变化。别构调节最典型的例子是反馈抑制,它是指一条代谢途径的终产物作为别构抑制剂抑制代谢途径前面限速酶的活性。别构酶通常是寡聚酶,少数是单体酶。多数别构酶与底物的结合具有正协同效应,动力学不遵守米氏方程,反应速率对底物浓度作图为S形曲线。作为别构效应物的配体多为酶本身的直接产物或系列反应的终产物。

齐变假说和序变假说可解释别构酶的行为。

齐变假说也被称为对称假说或MWC模型。该学说认为,构成别构酶的亚基能够R态或T态存在。R态和T态上的活性中心都能结合底物,但前者对底物有更高的亲和性。在一个特定的酶分子内部,构成它的亚基要么都是R态,要么都是T态,无 R态和T

态的混合体。在溶液中,两种构象可以相互转变,并处于平衡,但是转变的方式为齐变。使用齐变假说对别构效应物的作用原理的解释是:当别构效应物在别构中心与酶结合以后,诱导酶的构象发生变化,从而打破R态酶和T态酶之间的平衡。如果是激活剂,则是更容易与R态酶结合,使更多的酶转变为R态,最终产生激活的效果;如果是抑制剂,则更容易与T态酶结合,致使更多的酶变成T态酶,最终产生抑制。齐变学说的缺陷是不能解释某些别构酶的负协同性。

序变假说也被称为KNF模型。序变假说认为酶可以既有R亚基,也有T亚基。于是溶液中存在多种混合体,它们处于平衡之中。序变假说对别构效应物的作用原理的解释是:激活剂仅仅在别构中心与酶结合,通过与底物一样的方式促进T亚基变为R亚基,而抑制剂与酶的结合使酶的构象变得更为僵硬,很难通过诱导契合从T态变为R态。

酶的共价修饰调节是指酶活性因其分子内的某些氨基酸残基发生共价修饰而发生

变化的过程。这种调节方式比别构调节要慢。可逆的磷酸化最常见,其他能够改变酶活性的共价修饰是乙酰化、甲基化、腺苷酸化和尿苷酸化等,腺苷酸化和尿苷酸化比较少见,仅发现在某些原核生物之中。

酶原的水解激活也是一种全或无的调节方式,酶原状态没有任何活性。水解激活是不可逆的。通过这种机制调节活性的酶有消化酶、参与血液凝固的某些凝血因子、参与细胞凋亡过程的Caspases以及补体激活途径中的某些成分。

调节蛋白作为配体调节酶活性,激活酶活性的调节蛋白称为激活蛋白,抑制酶活性的蛋白称为抑制蛋白。抑制蛋白通常结合于酶的活性中心阻止底物与活性中心结合,例如,Serpin是丝氨酸蛋白酶的抑制蛋白。

第九章酶的应用及研究方法

纯化一种酶之前需要确定它的活力测定方法,然后才能按照设计的方案进入纯化程序。许多天然的酶很难直接加以应用,需要使用酶工程进行改造。

在酶的分离和纯化中,需要对酶进行定量。在对酶进行定量的时候,通常需要将它与酶的活力联系起来。酶活力是指酶的催化能力,经常使用活力单位来表示。1个酶活力单位是指在最适条件下每分钟催化1微摩尔底物转化的酶量。酶活力的另外一种单位,即katal 被定义为每秒钟催化1分子底物转化的酶量。这两种表达酶活力的方法都不能反映一个酶制剂的纯度。酶的纯度通常使用比活性来表示,它是指单位质量酶所含有的活力单位数。比活性越高,酶纯度就越高。

测定酶的活力就是测它所催化的化学反应的最佳反应速率。常用的方法是测定单位时间内产物的增加量。测定酶促反应速率要保证反应条件为最适条件、反应速率为初速率和底物浓度过量。测定酶活力有直接测定法、间接测定法和偶联测定法。直接测定法利用专门的仪器直接测定酶促反应的产物或底物的变化;间接测定法将释放的产物与一个能产生特定的可检测信号的非酶促反应偶联在一起,进行间接的测定;偶联测定法的

原理是将一个不容易测定的酶促反应跟一个容易测定的酶促反应偶联在一起,通过第二个酶反应测定第一个酶的活性。

酶的分离和纯化可使用纯化蛋白质的各种方法、策略和注意事项。当纯化完成以后,需要绘制一张酶纯化表,在表中需要注明每一步纯化后得到的酶溶液体积、酶溶液蛋白质含量、酶溶液活性、酶总活性、比活性、总蛋白、得率和纯化倍数。

酶工程可以分为化学修饰、固定化酶、人工酶和分子工程等。化学修饰就是利用化学的手段对酶分子上的氨基酸侧链基团进行修饰,以改善酶的性能。化学修饰的方式分为两类,一类是非特异性修饰,另一类是位点特异性修饰。固定化酶原理是指将一种可溶性酶与不溶性的有机或无机基质结合,或者将其包埋到特殊的具有选择透过性膜内以提高酶的稳定性、便于重复和持续使用。酶的固定化方法有载体结合、交联和包埋;人工酶是具有类似酶活性的合成多聚物或寡聚物,人工酶必须具备底物结合位点和催化位点,遵守米氏饱和动力学方程;定点突变是利用DNA重组技术,在基因水平上对编码酶的核苷酸序列进行定点突变,以使酶在特定位置的氨基酸序列发生变化,再经过筛选从而得到“新酶”的过程。通过对酶基因的定点突变可以改变酶的性质,从而得到具有新性状的酶。

第十章维生素与辅酶

维生素是维持生物体正常生命活动必不可少的一类小分子有机化合物,由于它们不能在体内合成,或者虽能合成但所合成的量难以满足机体的需要,所以必须从食物中获取。如果机体长期缺乏某种维生素,就会导致相应的维生素缺乏病。维生素B最丰富的来源是酵母、蔬菜和动物肝脏,而维生素B6、生物素、维生素B12和维生素K可以由肠道细菌合成。

按溶解性质,维生素可分为脂溶性维生素和水溶性维生素。水溶性维生素包括:B 族维生素和维生素C,前者有维生素B1、维生素B2、维生素PP、维生素B6、泛酸、生物素、叶酸、维生素B12;脂溶性维生素包括维生素A、维生素D、维生素E和维生素K,它们均是异戊二烯衍生物。

多数水溶性维生素在生物体内能够直接作为或转变为辅酶或辅基参与能量代谢和

血细胞形成。当水溶性维生素缺乏时,机体的能量代谢和血细胞形成将会出现障碍,在很多情况下,神经系统的功能也会受到影响。

维生素B1又名为硫胺素或抗脚气病维生素,易被小肠吸收,在肝脏中它在激酶的催化下被磷酸化成为焦磷酸硫胺素,它是体内为催化α- 酮酸氧化脱羧酶和转酮酶的辅酶。维生素B1缺乏可引起脚气病。

维生素B2又名为核黄素,在体内转变为FMN和FAD,它们分别构成各种黄酶或黄素蛋白的辅基参与体内生物氧化。维生素B2缺乏时,主要症状为口角炎和舌炎等。

维生素PP即维生素B3或抗癞皮病维生素,包括尼克酸和尼克酰胺。尼克酰胺是构成辅酶Ⅰ和辅酶Ⅱ的成分,这两种辅酶在生物氧化过程中起递氢体的作用。维生素PP 缺乏时,主要表现为癞皮病。

维生素B6包括吡哆醇、吡哆醛和吡哆胺,在细胞内它们在激酶的催化下转变为相应的磷酸酯。作为辅酶的主要是吡哆醛磷酸和吡哆胺磷酸,它们在体内参与氨基酸的转氨、消旋、某些氨基酸的脱羧以及半胱氨酸的脱巯基作用。此外它还参与多种物质的合成。

泛酸即维生素 B5，在体内它与巯基乙胺、焦磷酸及 3′ 磷酸腺苷结合成为辅酶 A 而 起作用的。 叶酸由蝶酸和谷氨酸缩合构成，在细胞内必须转变成 5，6，7，8-四氢叶酸才有生 理活性。四氢叶酸作为辅酶其作用是参与体内“一碳单位”的转移，充当甲基、亚甲基、 甲酰基、甲川基和亚胺甲基等基团的载体。当体内缺乏叶酸时，可最终导致巨红细胞性 贫血。 生物素的结构为带有戊酸的噻吩与尿酸结合的骈环。在生物体内，生物素作为多种 羧化酶的辅酶参与 CO2 的固定。在细胞内，生物素通过其戊酸侧链与羧化酶的赖氨酸残 基上的ε-NH2 形成的酰胺键相连。这种形式存在的生物素和赖氨酸残基的复合物被称为 生物胞素。 硫辛酸为含有两个硫原子的辛酸，有氧化型和还原型两种形式，在细胞内通过其羧 基与硫辛酸转乙酰基酶的赖氨酸残基上的ε-NH2 形成的酰胺键相连，作为脂酰基的载体 参与α-酮酸的氧化脱羧。 维生素 B12 含有复杂的环结构称为钴胺素。维生素 B12 分子中的钴能与—CN、—OH、 —CH3 或 5′-脱氧腺苷等基团相连。甲基钴胺素和 5′ - 脱氧腺苷钴胺素为维生素 B12 的两 种辅酶形式。甲基钴胺素参与体内的转甲基反应和叶酸代谢，是 N5-甲基四氢叶酸甲基 转移酶的辅酶；5′ - 脱氧腺苷钴胺素在体内作为几种变位酶的辅酶。 维生素 B12 与叶酸一样参与体内“一碳单位”的代谢。当缺乏维生素 B12 时，临床表 现为恶性贫血和神经系统受损。维生素 B12 的吸收与胃黏膜分泌的一种叫做内在因子的 糖蛋白密切相关，缺乏内在因子，可导致维生素 B12 的缺乏。 维生素 C 又名抗坏血酸，具有广泛的生理作用，除了防治坏血病外，临床上还有其 他用途。已知维生素 C 参与体内的羟基化反应、胶原的合成、胆酸的形成、酪氨酸的降 解、有机药物或毒物的羟基化和肾上腺素的合成。维生素 C 还有抗氧化作用，保护水溶 性化合物巯基和使巯基再生，防止铁的氧化、促进铁的吸收等。

维生素 A 有 A1 和 A2 两种。A1 即视黄醇，A2 为 3-脱氢视黄醇。维生素 A 的生理功能由 视黄醇、视黄醛和视黄酸来完成，主要功能有：视黄醇和视黄酸作为脂溶性激素促进生 长与发育、抗癌以及维持上皮结构的完整与健全；视黄醛作为视蛋白的辅基参与视觉的 形成；铁的转运；抗氧化作用。 维生素 D 属于固醇类的衍生物。 人体内 7-脱氢胆固醇经紫外线照射可转变为维生素 D3，植物中的麦角固醇经紫外线照射后可产生维生素 D2。两种维生素 D 本身都没有明显 的生理活性，它们必须先后在肝细胞和肾小管内进内过二次羟基化反应，最后形成具有 活性的 1，25-二羟维生素 D，作为一种脂溶性激素发挥作用。维生素 D 具有抗佝偻病的 作用。 维生素 E 又称为生育酚，有α、β、γ和δ四种，其中以α生育酚的生理效用最强。 β 维生素 E 的主要生理功能是在体内作为一种强抗氧化剂与维生素 A、 -胡萝卜素和维生 素 C 一起防止脂质或脂溶性物质氧化、 保护细胞膜免受氧化损伤以及维护红细胞的完整。 此外，维生素 E 还参与生物氧化。 维生素 K 是在体内主要作为依赖于维生素 K 的羧化酶的辅酶参与某些蛋白质的后加 工，使这些蛋白质分子上的特定谷氨酸残基经历γ- 羧基化修饰最终其活性被激活。需 要进行γ- 羧基化修饰的蛋白质有凝血因子Ⅱ、 Ⅸ、 Ⅶ、 Ⅹ和凝血因子Ⅱ以及骨钙蛋白。 其中凝血因子与凝血酶能够促进血液凝固，因此维生素 K 又名为凝血维生素。维生素 K 也参与骨的形成。在某些生物体内，维生素 K 可以作为呼吸链的一部分参与生物氧化。

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